發(fā)布日期：2017-10-13
最近，頂尖學(xué)術(shù)刊物的同一期雜志上經(jīng)常出現(xiàn)華人學(xué)者的多篇文章。今年7月，《細(xì)胞》上就出現(xiàn)了6名華人學(xué)者同日發(fā)文的盛舉；而在剛過去的9月，也有4篇來自于華人學(xué)者課題組的研究論文同日上線《自然》雜志。
今天，《自然》再次同日在線發(fā)表5篇來自華人學(xué)者的研究，延續(xù)了近幾個(gè)月來的良好勢(shì)頭。
1、姜有星博士/白曉辰博士課題組
Structure of mammalian endolysosomal TRPML1 channel in nanodiscs
姜有星博士
白曉辰博士
TRPML1是一種位于核內(nèi)體與溶酶體膜上的陽離子通道，在哺乳動(dòng)物細(xì)胞內(nèi)普遍表達(dá)。如果它發(fā)生失活突變，就會(huì)導(dǎo)致嚴(yán)重的溶酶體貯積癥。利用新鮮斬獲諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)的冷凍電鏡技術(shù)，來自德克薩斯大學(xué)西南醫(yī)學(xué)中心的姜有星教授課題組與白曉晨教授課題組聯(lián)手獲取了小鼠TRPML1通道位于nanodiscs中的結(jié)構(gòu)。結(jié)構(gòu)分析揭示，磷脂酰肌醇-3,5-二磷酸會(huì)結(jié)合該通道蛋白的N端，而S2與S3區(qū)域的螺旋-轉(zhuǎn)角-螺旋區(qū)域可能會(huì)和配體發(fā)生偶聯(lián)。此外，這個(gè)結(jié)構(gòu)還發(fā)現(xiàn)了S4與S5區(qū)域鏈接部對(duì)于TRPML通道作用機(jī)制的潛在作用。
論文地址：http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature24035.html#affil-auth
2、李曉淳博士課題組
Human TRPML1 channel structures in open and closed conformations
本期《自然》在線發(fā)表了兩篇關(guān)于TRPML1的論文，第二篇同樣來自德克薩斯大學(xué)西南醫(yī)學(xué)中心，主要負(fù)責(zé)人之一是李曉春教授。李教授博士后期間的導(dǎo)師，洛克菲勒大學(xué)的諾貝爾生理學(xué)或醫(yī)學(xué)獎(jiǎng)得主Günter Blobel教授也是通訊作者之一。在這項(xiàng)研究中，研究人員公布了全長(zhǎng)的人類TRPML1蛋白冷凍電鏡結(jié)構(gòu)。值得一提的是，這支團(tuán)隊(duì)同時(shí)獲得了該通道蛋白“關(guān)閉”和“開啟”時(shí)的結(jié)構(gòu)。研究人員指出，這些結(jié)構(gòu)揭露了TRPML通道蛋白的調(diào)控機(jī)理，有望帶來治療由TRPML1突變引起的溶酶體貯積癥的新洞見。
論文地址：http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature24036.html#affil-auth
3、劉澎濤博士課題組
Establishment of mouse expanded potential stem cells
常規(guī)的干細(xì)胞分為兩類——胚胎干細(xì)胞與誘導(dǎo)多能干細(xì)胞。理論上說，它們能分化成多種細(xì)胞類型，但之前的研究卻表明，這兩類細(xì)胞可以分化出的細(xì)胞類型有限——依然有一些細(xì)胞無法從這兩類干細(xì)胞中獲得。來自英國(guó)威康信托桑格研究所的劉澎濤教授團(tuán)隊(duì)開發(fā)出了一種新技術(shù)。他們生成了小鼠的拓展分化潛能干細(xì)胞（expanded potential stem cells），它們與胚胎最初的幾個(gè)細(xì)胞性質(zhì)極為接近，能形成任意細(xì)胞類型。劉澎濤教授團(tuán)隊(duì)也相信，這一技術(shù)有望應(yīng)用于其他哺乳動(dòng)物，包括人類。
論文地址：http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature24052.html#affil-auth
4、邵峰博士課題組
Ubiquitination and degradation of GBPs by a Shigella effector to suppress host defence
GBP蛋白能介導(dǎo)細(xì)胞自主的抗微生物防御機(jī)制。在這篇研究中，北京生命科學(xué)研究所的邵峰教授課題組發(fā)現(xiàn)，一種叫做志賀氏痢疾桿菌（Shigella flexneri）的微生物在感染后，能誘發(fā)人類GBP1蛋白的快速降解。進(jìn)一步的研究發(fā)現(xiàn)，一種叫做IpaH9.8的分子在其中起到了關(guān)鍵作用。該分子能直接靶向人GBP1蛋白，在Lys-48位點(diǎn)進(jìn)行泛素化。事實(shí)上，這種分子能靶向多種GBP蛋白，影響到抗微生物的防御機(jī)制。這一發(fā)現(xiàn)有助于我們更好地理解GBP蛋白介導(dǎo)的免疫力。
論文地址：
http://www.nature.com/nature/journal/vaap/ncurrent/full/nature24467.html
5、Jin Billy Li博士課題組
Dynamic landscape and regulation of RNA editing in mammals
由腺苷到肌苷（A-to-I）的轉(zhuǎn)變是常見而保守的RNA編輯手段，由ADAR酶介導(dǎo)。這一編輯能改變RNA中的特定核苷酸，增加了轉(zhuǎn)錄組的多樣性。盡管研究人員們已經(jīng)找到了多個(gè)編輯位點(diǎn)，但大部分位點(diǎn)的編輯程度，以及這些編輯如何調(diào)節(jié)生物學(xué)進(jìn)程，依舊是個(gè)未解之謎。斯坦福大學(xué)Jin Billy Li教授的團(tuán)隊(duì)在這篇文章中，分析了8551個(gè)人類樣本中的編輯情況。他們發(fā)現(xiàn)ADAR1主要負(fù)責(zé)重復(fù)位點(diǎn)，而ADAR2主要負(fù)責(zé)非重復(fù)位點(diǎn)。有趣的是，沒有催化活性的ADAR3還扮演了抑制者的角色。研究人員們指出，他們的發(fā)現(xiàn)帶來了關(guān)于A-to-I轉(zhuǎn)變的新洞見。
來源：學(xué)術(shù)經(jīng)緯
